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| 1 | 蚯蚓体内营养和药物有效成分的研究进展显示文摘在简介了蚯蚓生物学功能的基础上 ,着重介绍了蚯蚓体内的有效营养成分及几种重要酶 (系 ) 对蚓纤溶酶、蚓激酶等的分离纯化、酶学性质、药理作用和临床研究以及蚯蚓对净化环境。 | 徐凤彩 高向阳 王炜军 詹福建 | 2001 | 华南农业大学学报2001，22，3： | 27 |
| 2 | 蚯蚓纤溶酶的分离纯化及其部分酶学性质的研究显示文摘以野生环毛蚓 (Pheretima)为材料 ,经匀浆抽提、热变性、硫酸铵分步沉淀、SephadexG 75凝胶过滤和DEAE 纤维素离子交换柱层析等纯化步骤 ,得到纯度较高的蚯蚓纤溶酶 (EFE) ,具有强烈的溶解血纤维蛋白的作用。同时对酪蛋白和BAEE也具有较强的水解作用 ,但对ATEE无水解活性。实验表明蚯蚓纤溶酶能被苯甲磺酰氟强烈抑制 ,说明该酶是丝氨酸蛋白酶、属胰蛋白酶类。金属离子Na+、K+、Mg2 +对此酶有一定的抑制作用 ,Hg2 +对EFE有强烈抑制作用 ,而Ca2 | 王雪英 伍晓斌 徐凤彩 | 2003 | 药物生物技术2003，10，2： | 21 |
| 3 | 芽孢杆菌纤溶酶的纯化及其生物活性研究显示文摘芽孢杆菌 2 # (Bs- 2 )的发酵液经过硫酸铵分级沉淀、SephadexG - 75凝胶过滤层析、Q -Sepharose阴离子交换层析、电泳制备和电洗脱 ,获得一种具有纤溶活性的蛋白酶 ;该蛋白酶由 3个亚基组成 ,分子量分别约为 2 3KD ,2 2KD ,19KD ,全酶分子量约为 6 4KD ;经纤维蛋白平板测定表明 ,该酶既具有纤溶酶作用 。 | 王光利 杨星勇 李名扬 裴炎 | 2001 | 西南农业大学学报(自然科学版)2001，23，1： | 6 |
| 4 | 纤维蛋白酶谱检测蚯蚓纤溶酶组分显示文摘目的建立鉴定蚯蚓纤溶酶粗酶液中活性组分的方法。方法根据蚯蚓纤溶酶能水解纤维蛋白的性质,建立了纤维蛋白-十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(Fibrin-SDS-PAGE),优化了电泳条件,电泳后酶所在部位为透明区带。结果分离胶中纤维蛋白终质量浓度为0.4×10^(-3)mg·L^(-1),电泳后胶板用2.5%TritonX-100复性30min,PBS缓冲液(pH7.2)保温30min,考马斯亮蓝R-250染色,7%醋酸脱色,可以得到清晰的酶谱。结论该方法灵敏度高,用2μg样品,就能准确检测出粗酶液中所有纤溶酶组分。 | 武金霞 赵晓瑜 | 2005 | 中国药学杂志2005，40，21： | 4 |
| 5 | 蚯蚓纤溶酶的药用淀粉化学修饰显示文摘用活化的药用淀粉对蚯蚓纤溶酶进行化学修饰 ,并筛选优化了化学修饰条件。其中以 1mg/ml的淀粉二醛对相同体积的酶液 (酶的比活力为 390U/mg蛋白质 ;底物为酪蛋白 )进行修饰 ,于4℃反应 2h ,制备的修饰酶效果最佳。实验结果表明 ,修饰酶的Kmapp(底物为碱性氨基酸的酯 )为 8.6 9× 10 5mg/ml,较原酶降低了近 2倍 ,修饰酶的反应最适 pH值为 8.6 ,原酶为 7.2 ;原酶和修饰酶的反应最适温度均为5 5℃。 | 高向阳 秦华 姚汝华 | 2004 | 药物生物技术2004，11，3： | 2 |
| 6 | 枯草芽孢杆菌纤溶酶的纯化及性质研究显示文摘以从牛肉酱中筛选的1株高产纤溶酶的枯草芽孢杆菌为材料,进行发酵产酶。其发酵液经过硫酸铵盐析、Sephadex G-100凝胶过滤、C M SepharoseCL-6B离子交换层析和电泳制备,得到电泳纯的枯草芽孢杆菌纤溶酶;其分子质量为32.5ku;pI10.9~11.8;具有直接溶解纤维蛋白和激活纤溶酶原的双重作用;胰蛋白酶对此酶无降解作用,对其纤溶活性无影响;该酶在pH4.0~13.0稳定,对温度的适应范围较广。 | 刘美艳 张健 孙楠 杨玉梅 袁静 曹露莎 | 2007 | 食品与发酵工业2007，33，7： | 1 |
| 7 | 一种产蛋白酶菌的菌种选育及发酵条件研究显示文摘一株具有溶解血纤维蛋白活性的菌株 A1,经亚硝基胍和紫外线复合诱变获得一株纤溶活性较高的突变株 C2 2 ,其半成品酶比活力可达到 2 94 7.6 0 u·mg-1蛋白 ,产酶活力为未诱变菌株的 4 .2 3倍。本文对其产酶的最适条件进行了优化 ,结果表明产酶最适培养条件为 :培养基组成 2 .5%豆饼粉 ,0 .1%酵母提取物 ,0 .2 % Na Cl,0 .0 5% Mg SO4 · 7H2 O,0 .0 0 1% Fe SO4 · 7H2 O,用 0 .0 5mol· L-1,p H7.4的磷酸缓冲液配制 ;培养基起始 p H7.0~ 7.5,2 5℃旋转摇床培养 4 | 陈莉莉 韩宝琴 刘晨光 刘万顺 | 2001 | 中国海洋药物2001，20，3： | 0 |
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