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		题名	作者	年代	出处	被引量
	1	鼠伤寒沙门菌小分子热休克蛋白AgsA的N与C末端在溶液中暴露比较显示文摘目的探讨鼠伤寒沙门菌小分子热休克蛋白AgsA的N末端在其寡聚体中所处的位置,为临床治疗提供参考依据。方法通过分别在小分子热休克蛋白AgsA的N、C末端添加多聚组氨酸标签(His-tag),检测二者与镍螯合琼脂糖凝胶(Ni-NTA Agarose)的结合能力,比较目标蛋白的N、C末端在溶液中的暴露情况。结果 Histag的添加既不影响AgsA蛋白的寡聚状态,也不影响其类分子伴侣活性;通过比较分别在N、C末端添加Histag的AgsA蛋白与Ni-NTA Agarose的结合能力,发现AgsA蛋白的C末端在溶液中的暴露情况远大于其N末端。结论 AgsA-N-His6与Ni-NTA Agarose的结合能力远远小于AgsA-C-His6,暗示了AgsA蛋白的N末端被包裹在其寡聚体内部。	石小东胡蕊胡秋梅孙晓玉林晓天	2016	中华医院感染学杂志2016，26，6：	0

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