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| 1 | 壳聚糖固定化云芝漆酶的制备及特性显示文摘以壳聚糖为载体,戊二醛为交联剂制备固定化漆酶,测定了不同戊二醛浓度、交联时间、给酶量以及固定化时间对固定化漆酶活性的影响。结果表明,固定化反应的最佳条件为戊二醛浓度5%,交联时间8h,给酶量20mg/g载体,固定化时间6h,在此条件下制备的固定化漆酶酶活性保持率为52.2%。此固定化漆酶具有最大活性时的溶液pH值在4.5,相比于自由漆酶的最佳pH值5.0,其向酸性偏移;与自由漆酶相比,固定化酶有很好的稳定性和可重复使用性。 | 陈辉 张剑波 王维敬 杨宇翔 | 2006 | 北京大学学报(自然科学版)2006，42，2： | 28 |
| 2 | 木瓜蛋白酶研究进展显示文摘木瓜蛋白酶是一类巯基蛋白酶 ,大量存在于木瓜乳汁中。对其组成成分、结构、制备、固定化。 | 邓静 吴华昌 周健 | 2003 | 广西轻工业2003，19，3： | 27 |
| 3 | 桦褶孔菌漆酶固定化及其对染料的降解显示文摘采用壳聚糖交联法和海藻酸钠-壳聚糖包埋交联法固定化桦褶孔菌产生的漆酶,探讨最佳固定化条件,固定化漆酶的温度、p H稳定性及操作稳定性,并以两种固定化酶分别对4种染料进行了降解。结果表明:(1)壳聚糖交联法固定化漆酶的最佳条件为:壳聚糖2.5%,戊二醛7%,交联时间2h,固定化时间5h,给酶量1g壳聚糖小球:1m L酶液(1U/m L),固定化效率56%;(2)海藻酸钠-壳聚糖包埋交联法固定化漆酶的最佳条件为:海藻酸钠浓度4%,壳聚糖浓度0.7%,氯化钙浓度5%,戊二醛浓度0.6%,给酶量4m L 4%海藻酸钠:1m L酶液(1U/m L),固定化效率高达86%;(3)固定化的漆酶相比游离漆酶有更好的温度和p H稳定性;(4)比较两种固定化漆酶,海藻酸钠-壳聚糖包埋交联法固定化酶的温度及酸度稳定性要优于壳聚糖固定化酶,但可重复操作性要弱于后者,两者重复使用8次后的剩余酶活比率分别为71%及64%;(5)两种固定化酶对所选的4种不同结构的合成染料均有较好的降解效果,其中壳聚糖固定化酶对茜素红的降解效果及重复使用性极佳,重复降解40mg/L的茜素红10次,降解率仍保持在100%。 | 曹文娟 袁海生 | 2016 | 菌物学报2016，35，3： | 11 |
| 4 | 壳聚糖固定β-半乳糖苷酶的研究显示文摘以壳聚糖微球为载体,戊二醛为交联剂,固定β-半乳糖苷酶,对β-半乳糖苷酶的固定化条件及固定化酶的各种性质进行了研究,确定了酶固定的最适条件为:用pH6.5的P-E-M缓冲液浸泡10h,25℃壳聚糖微球与0.5%戊二醛交联12h以上,4℃下酶与壳聚塘微球固定12h以上酶活力回收可达67%。固定化酶的最适温度为40℃左右,最适pH7.0。通过双倒数求回归方程,求得动力学参数Km值为0.613μmol/ml。固定化酶稳定性好,可以重复使用。 | 曾杨清 | 2006 | 四川食品与发酵2006，42，1： | 5 |
| 5 | 壳聚糖对栓菌属漆酶固定化条件的研究显示文摘为了掌握固定化漆酶对苹果酚类化合物生物催化的特异性,以白腐菌漆酶为试材,采用分光光度法手段,首次对壳聚糖固定化的白腐菌漆酶的特性进行了研究。以儿茶素作为标准底物检验催化活性,实验结果如下:用壳聚糖固定化漆酶,单因素实验表明戊二醛(交联剂)的最适浓度5%,交联时间8h,最适pH为5.5,最适酶浓度1U/ml,固定化酶的最适温度为55℃;最适反应条件固定化漆酶的重复使用次数实验表明,经壳聚糖固定化的漆酶重复使用6次,相对酶活仍能保持70%以上。这为苹果加工中漆酶催化混合酚类化合物转化工艺的确定提供了依据。 | 左莹 马惠玲 张萍 | 2010 | 安徽农学通报2010，16，24： | 4 |
| 6 | 氨基二氧化硅固定化纤维素酶及其特性显示文摘以氨基化二氧化硅为载体,戊二醛为交联剂,采用共价交联法制备固定化纤维素酶,最佳条件为交联剂浓度4%(体积比),交联时间60分钟,给酶量35 U/g载体,固定化反应时间5小时。所得固定化酶对pH和温度的敏感性降低,时间稳定性和热稳定性均优于游离酶。热动力学研究表明,固定酶的失活活化能(Ed)、失活焓(△H*)和失活自由能(△G*)均高于自由酶,固定化减小酶失活反应速率,降低酶失活反应趋势。 | 张博雅 杨婷 胡瑕 张剑波 | 2014 | 北京大学学报(自然科学版)2014，50，5： | 1 |
| 7 | 壳聚糖固定β-半乳糖苷酶及其应用稳定性研究显示文摘以壳聚糖微球为载体,戊二醛为交联剂,固定β-半乳糖苷酶对β-半乳糖苷酶的固定化条件及固定化酶的各种性质进行研究,确定酶固定的最适条件为:用pH6.5的P-E-M缓冲液浸泡10h,25℃壳聚糖微球与0.5%戊二醛交联12h以上,4℃下酶与壳聚塘微球固定12h以上,酶活力回收率可达67%。固定化酶的最适温度为40℃左右,最适pH7.0。通过双倒数法求回归方程,求得酶动力学参数K_m值为0.613mmol/ml。固定化酶稳定性好,可以重复使用。将该固定化酶应用于乳糖分解实验和作为柱层析介质连续分解乳糖,分批反应6批次,乳糖水解率保持在90%以上,连续水解20d,乳糖水解率仍然可保持在75%以上。 | 范家佑 郁建平 余广进 | 2009 | 食品科学2009，30，1： | 1 |
| 8 | 糖-蛋白质相互作用在酶固定及蛋白质识别与分离中的应用显示文摘近些年来,糖-蛋白质相互作用的研究越来越受到研究人员的重视,它在生命过程中发挥着重要的作用,是生命体中信号传导、免疫应答、细胞黏附、病菌感染、受精、增殖、分化等许多细胞识别过程的基础。依据糖的类型不同对糖-蛋白质相互作用作了三个方面的应用总结:应用于酶的固定化,主要有壳聚糖,淀粉,琼脂糖,纤维素等多糖;应用于蛋白质的识别,主要是一些糖类芯片;应用于蛋白质的分离,主要有琼脂糖,肝素/硫酸类肝素,葡聚糖等。最后,对糖-蛋白质相互作用在生物化学领域的意义作了展望。 | 陈思群 孙自才 陈建军 陈晓晖 | 2012 | 中国生物工程杂志2012，32，4： | 1 |
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