Cl^-维持PSII锰复合物功能结构的实验证据

查看全文 作　　者：[1]王俊;[1]文江祁;[1]梁厚果;[2]杜林方

机构地区：[1]兰州大学植物生理研究室,兰州730000;[2]四川大学生物系,成都610064

出　　处：《科学通报》索引1995年第40卷第2期,共3页

基　　金：国家自然科学基金资助项目 摘　　要：锰原子附着在植物光系统Ⅱ(PSⅡ)反应中心D_1和D_2蛋白上,构成锰蛋白复合物,在外周天线蛋白(47,43kD)、3种水溶性蛋白(33,23,17ku)、无机离子Ca^(2+)和Cl^-的辅助调节下,吸收光能,通过S_0→S_4态的循环,将水分解,形成分子氧.用氯化钠溶液清洗去除23,17ku水溶性蛋白后,水分解酶中锰原子极易被PD(Phenylenediamine,苯二胺)和HQ(Hydroquinone,氢醌)之类还原剂攻击,由Mn≥3+还原形成Mn^(2+)并释放出水分解酶,此过程伴随着水分解活性的相应降低. 关键词：锰复合物氯离子光活化植物光系统蛋白质

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