C-Terminus-Mediated Voltage Gating of Arabidopsis Guard Cell Anion Channel QUAC1

查看全文 作　　者：Patrick [1]Mumm;Dennis [1]Imes;Enrico [2]Martinoia;Khaled A.S. AI-[3]Rasheid;Dietmar [1]Geiger;Irene [1]Marten;Rainer [1]Hedrich

机构地区：[1]Institute for Molecular Plant Physiology and Biophysics, University of Wurzburg, Julius-von-Sachs Platz 2, D-97082 Wurzburg, Germany;[2]Institute of Plant Biology, University of Zurich, Zollikerstrasse 107, Zurich, Switzerland;[3]King Saud University, Zoology Department, College of Science, PO Box 2455, Riyadh 11451, Saudi Arabia

出　　处：《Molecular Plant》索引2013年第6卷第5期,共14页

摘　　要：在植物玩的阴离子 transporters 在体积规定的一个基本角色并且发信号。当前,二血浆知道的定位膜的阴离子隧道 familiesSLAC/SLAH 和 ALMTare。在 ALMT 家庭之中,表示根的激活铝的 Malate Transporter 1 被铝容忍、 Al3+ 敏感的小麦栽培变种的比较识别并且随后被显示调停电压无关的 malate 电流。相反, ALMT12/QUAC1 (快速激活的阴离子 Channel1 ) 在搬运 malate 在的警卫房间被表示一 Al3+ 感觉迟钝并且高度电压依赖者举止。到目前为止,没有信息关于有 QUAC1 隧道蛋白质的电压依赖者 gating 的结构和机制是可得到的。这里,我们在揭示类似的电压相关性和 activationdeactivation 动力学的警卫房间和表示 QUAC1 卵母细胞的血浆膜分析了 QUAC1 类型电流的 gating。在 heterologous 表达式系统, QUAC1 electrophysiologically 在增加被描绘额外 -- 并且细胞内部的 malate 集中。从而, malate additively 刺激了电压依赖者 QUAC1 活动。寻找 gating 过程的结构的决定因素,我们不能识别为电压敏感的隧道普通的 transmembrane 领域。然而,在 QUAC1 的 C 终点的指导地点的变化和删除导致了改变的电压依赖者隧道活动。有趣地,由丙氨酸的单个 glutamate 残余的代替,从不同 clades 在 ALMT 隧道被保存,破坏了 QUAC1 活动。和标注的 C 终端和 N 终端,这些结果显示 cytosolic C 终点涉及 QUAC1 的电压依赖者 gating 机制。 关键词：阴离子通道电压门控 C-末端保卫细胞拟南芥电压依赖性苹果酸盐介导

相关文献

参考文献（80）
引证文献（3）
耦合文献（9）

参考文献(80)

引证文献(3)

耦合文献(9)

互联网出版许可证新出网证(渝)字10号全国400电话 - 免长途话费

C-Terminus-Mediated Voltage Gating of Arabidopsis Guard Cell Anion Channel QUAC1

参考文献(80)

引证文献(3)

耦合文献(9)

用户提示