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Four residues of propeptide are essential for precursor folding of nattokinase

查看全文 作  者:Yan [1]Jia;Xinhua [2]Cao;Yu [2]Deng;Wei [2]Bao;Changyan [2]Tang;Hanjing [2]Ding;Zhongliang [2]Zheng;Guolin [2]Zou 高影响力作者 机构地区:[1]Beijing Key Laboratory of Plants Resource Research and Development, School of Science, Beijing Technology and Business University,Beijing 100048, China;[2]State Key Laboratory of Virology, Department of Biochemistry and Molecular Biology, College of Life Sciences, Wuhan University,Wuhan 430072, China高影响力机构 出  处:《Acta Biochimica et Biophysica Sinica》索引2014年第46卷第11期,共8页高影响力期刊 摘  要:Subtilisin propeptide 作为指导先锋合拢的 intramolecular 女伴工作。Nattokinase, subtilisin 家庭的一个成员,当由信号肽, propeptide,和一个 subtilisin 领域组成的一位先锋,和它的合拢的机制尚待被理解,被综合。在这研究,贡献先锋合拢的 nattokinase propeptide 的必要残余是坚定的。删除分析证明在 propeptide 的保存区域为先锋合拢是重要的。单个地点并且多地点 mutagenesis 研究证实了 Tyr10, Gly13, Gly34,和 Gly35 的角色。在期间上演(i) 并且(ii ) 将先锋合拢, Tyr10 和 Gly13 形成 subtilisin 的接口的部分域。当 Gly34 和 Gly35 与将稳定 propeptide 的结构的一个螺旋连接了时。四倍的翼变化, Y10A/G13A/G34A/G35A,为 propeptide 导致了女伴功能的损失。这个工作为先锋经由第二等的结构和运动参数分析合拢显示出 propeptide 的必要残余。 关 键 词:纳豆激酶 前肽 折叠 前体 残基 枯草杆菌蛋白酶 多点突变 动力学参数
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参考文献(25)

引证文献(5)

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