维普期刊资源整合服务平台（V6.5）

维普中文期刊产品整合服务

1篇 您的检索式：作者名="Yanhui Xu1"

选中清除导出查看参考文献查看引证文献引用追踪共1页首页上一页第1页下一页末页 /1 跳转

		题名	作者	年代	出处	被引量
	1	Structural insight into mechanisms for dynamic regulation of PKM2显示文摘Pyruvate kinase isoform M2 (PKM2 ) 把 phosphoenolpyruvate (锐气) 变换成 pyruvate 并且在癌症新陈代谢起一个重要作用。这里,我们证明 translational 以后修正和一个导出病人的变化通过 modulating 调整 PKM2 的 pyruvate kinase 活动 PKM2 tetramer 的符合构造。我们决定了人的 PKM2 异种的水晶结构并且建议了一个跷跷板模型说明在不活跃的 T 状态和 PKM2 的活跃 R 状态 tetramers 之间的 conformational 变化。生物化学、结构的分析表明那 PKM2 <啜class=“ a-plus-plus ”> Y105E ( phosphorylation Y105 模仿)由禁止 FBP 的减少 pyruvate kinase 活动(果糖 1,6-bisphosphate )导致的R状态形成,并且 PKM2 <啜class=“ a-plus-plus ”> K305Q ( acetylation K305 模仿)由妨碍 tetramer 废除这项活动形成。K422R, PKM2 的一个导出病人的变化,因为强壮的分子间的相互作用,赞成稳定的、不活跃的 T 状态 tetramer。我们的学习由 translational 以后修正和一个导出病人的变化为 PKM2 的动态规定揭示机制并且为另外的修正的进一步的调查和还有待于发现的 PKM2 的变化提供一个结构的基础。	Ping Wang Chang Sun Tingting Zhu Yanhui Xu1	2015	Protein & Cell2015，6，4：	9

返回顶部每页显示：

共1页首页上一页第1页下一页末页 /1 跳转

goolge学术搜索-维普

网站首页 | 关于我们 | 联系我们 | 产品服务 | 客服中心 | 广告服务 | 版权声明 | 网站联盟 | 友情链接 | 售卡网点

版权所有© 渝B2-20050021-1　渝公网安备 50019002500403号　违法和不良信息举报中心

互联网出版许可证新出网证(渝)字10号全国400电话 - 免长途话费